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Anticuerpo [Modificación ]
Un anticuerpo (Ab), también conocido como inmunoglobulina (Ig), es una proteína grande en forma de Y producida principalmente por células plasmáticas que el sistema inmunitario usa para neutralizar patógenos como bacterias y virus patógenos. El anticuerpo reconoce una molécula única del patógeno, llamada antígeno, a través de la región variable del Fab. Cada punta de la "Y" de un anticuerpo contiene un paratopo (análogo a un bloqueo) que es específico para un epítopo particular (análogamente similar a una clave) en un antígeno, permitiendo que estas dos estructuras se unan con precisión. Usando este mecanismo de unión, un anticuerpo puede marcar a un microbio o una célula infectada para que sea atacado por otras partes del sistema inmune, o puede neutralizar su objetivo directamente (por ejemplo, bloqueando una parte de un microbio que es esencial para su invasión y supervivencia) ) Dependiendo del antígeno, la unión puede impedir el proceso biológico que causa la enfermedad o puede activar los macrófagos para destruir la sustancia extraña. La capacidad de un anticuerpo para comunicarse con los otros componentes del sistema inmune está mediada a través de su región Fc (situada en la base de la "Y"), que contiene un sitio de glucosilación conservado implicado en estas interacciones. La producción de anticuerpos es la función principal del sistema inmune humoral.
Los anticuerpos son secretados por las células B del sistema inmune adaptativo, principalmente por células B diferenciadas llamadas células plasmáticas. Los anticuerpos pueden ocurrir en dos formas físicas, una forma soluble que se secreta de la célula para estar libre en el plasma sanguíneo, y una forma unida a la membrana que se une a la superficie de una célula B y se conoce como la célula B receptor (BCR). El BCR se encuentra solo en la superficie de las células B y facilita la activación de estas células y su posterior diferenciación en fábricas de anticuerpos llamadas células plasmáticas o células B de memoria que sobrevivirán en el cuerpo y recuerdan ese mismo antígeno para que las células B puedan responder más rápido en la exposición futura. En la mayoría de los casos, la interacción de la célula B con una célula T cooperadora es necesaria para producir la activación completa de la célula B y, por lo tanto, la generación de anticuerpos después de la unión al antígeno. Los anticuerpos solubles se liberan en la sangre y los fluidos tisulares, así como también en muchas secreciones para continuar el estudio de los microorganismos invasores.
Los anticuerpos son glicoproteínas que pertenecen a la superfamilia de inmunoglobulinas. Constituyen la mayor parte de la fracción de gamma globulina de las proteínas sanguíneas. Por lo general, están hechos de unidades estructurales básicas, cada una con dos grandes cadenas pesadas y dos pequeñas cadenas ligeras. Existen varios tipos diferentes de cadenas pesadas de anticuerpos que definen los cinco tipos diferentes de fragmentos cristalizables (Fc) que pueden unirse a los fragmentos de unión a antígeno. Los cinco tipos diferentes de regiones Fc permiten que los anticuerpos se agrupen en cinco isotipos. Cada región Fc de un isotipo de anticuerpo particular es capaz de unirse a su receptor Fc específico (a excepción de IgD, que es esencialmente el BCR), lo que permite que el complejo antígeno-anticuerpo medie diferentes funciones dependiendo de a qué FcR se une. La capacidad de un anticuerpo para unirse a su correspondiente FcR se modula adicionalmente mediante la estructura del o de los glucanos presentes en sitios conservados dentro de su región Fc. La capacidad de los anticuerpos para unirse a los FcR ayuda a dirigir la respuesta inmune apropiada para cada tipo diferente de objeto extraño que encuentran. Por ejemplo, IgE es responsable de una respuesta alérgica que consiste en degranulación de mastocitos y liberación de histamina. El paratopo Fab de IgE se une al antígeno alérgico, por ejemplo, partículas de ácaros del polvo doméstico, mientras que su región Fc se une al receptor de Fc ε. La interacción alergeno-IgE-FcRε media la transducción de señal alérgica para inducir afecciones tales como el asma.
Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy similar, una pequeña región en la punta de la proteína es extremadamente variable, permitiendo que existan millones de anticuerpos con estructuras de punta ligeramente diferentes, o sitios de unión a antígeno. Esta región se conoce como la región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a un antígeno diferente. Esta enorme diversidad de paratopos de anticuerpos en los fragmentos de unión al antígeno permite que el sistema inmunitario reconozca una variedad igualmente amplia de antígenos. La población grande y diversa de paratopos de anticuerpos se genera mediante eventos de recombinación aleatoria de un conjunto de segmentos de genes que codifican diferentes sitios de unión a antígenos (o paratopos), seguidos de mutaciones aleatorias en esta área del gen del anticuerpo, que crean mayor diversidad. Este proceso de recombinación que produce diversidad de paratopos de anticuerpos clonales se denomina recombinación V (D) J o VJ. Básicamente, el paratopo de anticuerpos es poligénico, compuesto por tres genes, V, D y J. Cada locus paratope es también polimórfico, de modo que durante la producción de anticuerpos, se elige un alelo de V, uno de D y uno de J. Estos segmentos de genes luego se unen usando recombinación genética aleatoria para producir el paratopo. Las regiones donde los genes se recombinan al azar juntos son la región hipervariable utilizada para reconocer diferentes antígenos sobre una base clonal.
Los genes de anticuerpos también se reorganizan en un proceso llamado cambio de clase que cambia el tipo de fragmento de Fc de cadena pesada a otro, creando un isotipo diferente del anticuerpo que retiene la región variable específica de antígeno. Esto permite que un solo anticuerpo sea utilizado por diferentes tipos de receptores de Fc, expresados ​​en diferentes partes del sistema inmune.
[Antígeno][Proteína][Sistema inmune][Bacteria patogénica][Plasma sanguíneo]
1.Formularios
2.Interacciones anticuerpo-antígeno
3.Isotipos
4.Estructura
4.1.Dominios de inmunoglobulina
4.2.Cadena pesada
4.3.Cadena de luz
4.4.Regiones CDR, Fv, Fab y Fc
5.Función
5.1.Activación del complemento
5.2.Activación de células efectoras
5.3.Anticuerpos naturales
6.Diversidad de inmunoglobulinas
6.1.Variabilidad del dominio
6.2.Recombinación V (D) J
6.3.Hipermutación somática y maduración de afinidad
6.4.Cambio de clase
6.5.Designaciones de afinidad
6.6.Anticuerpos asimétricos
7.Aplicaciones medicas
7.1.Diagnóstico de enfermedades
7.2.Terapia de enfermedades
7.3.Terapia prenatal
8.Aplicaciones de investigación
9.Regulaciones
9.1.Producción y prueba
9.2.Antes de los ensayos clínicos
9.3.Estudios preclínicos
10.Predicción de estructura
11.Historia
12.Anticuerpo mimético
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